AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E CARBOIDRATOS

Universidade Federal do Rio Grande do Sul
REGESD
Instituto de Biociências
Disciplina:
REG209 – Bioquímica Fundamental

Curso de Licenciatura em Biologia - EAD

Aluno: Vilson Antônio Arruda
Questionário corrigido.
Respostas elaboradas por alunos, tutor Iuri e professora Fabiana Horn

Aminoácidos, Proteínas e Carboidratos

-AMINOÁCIDOS

1) Como é a estrutura de um aminoácido?

Todos os aminoácidos possuem um carbono (carbono α) ligado a quatro grupos diferentes: o grupamento carboxílico (-COOH), o grupamento amino (-NH2), um radical (que é o que diferencia cada um dos aminoácidos) e o hidrogênio. (SANDRA PAULA FERRARI) (CELINA CORBELLINI)

Em solução aquosa em pH fisiológico (pH 7,4), ambos grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos se encontram ionizados, isto é, o grupamento amino, que tem caráter básico, recebe um próton, e o grupamento carboxila, que tem caráter ácido, doa o próton (abaixo). (FABIANA)

2) Classifique os 20 aminoácidos-padrão por polaridade, estrutura, tipo de grupo funcional e propriedades ácido-base.
ESTRUTURA:
Alanina
Arginina

Asparagina
ácido aspártico
cisteína
ácido glutâmico
glutamina
glicina
histidina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
fenilanina

prolina
serina
treonina
triptofano
tirosina
valina
Polaridade/ácido/básico
Aminoácidos apolares
a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina.
Aminoácidos polares neutros
a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina
Aminoácidos polares ácidos
o ácido glutâmico e o ácido aspártico,
Aminoácidos polares básicos
(a histidina, a Lisina e a Arginina)
(SANDRA PAULA FERRARI E VILSON ARRUDA)

3) Explique a ação tamponante dos aminoácidos. Em que compartimento no organismo eles estão mais concentrados?
Em solução, ambos grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos se encontram ionizados, ou seja, -NH3+ e – COO-. O grupamento amino protonado pode doar seu próton (H+) quando em pH básico (pH em que faltam prótons), enquanto o grupo carboxila ionizado (não-protonado) pode receber próton quando em pH ácido (pH em que há muitos prótons).
Assim, temos a seguinte situação:

Comportamento ácido-básico de aminoácidos: ionização
Meio alcalino
Meio ácido
A forma “zwitterriônica”
ou anfotérica dos
a-aminoácidos presente
em pH fisiológico
Qual dessas formas de um aminoácido não pode existir ?
O fato dos aminoácidos poderem doar ou receber prótons lhes confere característica de ácidos ou bases, denominado caráter anfótero (FABIANA).

Os aminoácidos tem capacidade de doar prótons (H+), pela ionização dos grupos COOH e NH3 formando grupos COO- e NH2 respectivamente, e tb nessas formas desprotonadas são capazes de receber protons formando novamente os grupos protonados COOH e NH3, isso se denomina de carater anfotero, tendo caracteristica de acidos e bases, ou seja, podem doar ou receber prótons, respectivamente. (IURI)

4) O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos aminoácidos?
Os aminoacidos possuem os grupos -COOH e -NH3+, que podem estar nesta forma protonada (que contêm o ion/proton H+) ou em uma forma desprotonada (que perdeu o ion/proton H+) -COO- e -NH2. Quando o pH está ácido, ou seja, quando há uma alta concentração de protons no meio, logo há uma boa disponibilidade de H+ no meio, então os aminoácidos ficam protonados, então possuem carga positiva (pois o grupo -NH3+ é positivo e o -COOH não possui carga) depois q o meio vai aumentando o pH, ou seja, vai reduzindo a quantidade de H+ disponível, o grupo -COOH se ioniza e fica sendo -COO- , neste ponto o aminoácido fica com carga neutra/nula (pois tem uma carga positiva do grupo -N H3+ e uma negativa do grupo -COO-) então se anulam e fica neutro o aminoácido, quando isso ocorre dizemos que esta no seu ponto isoelétrico, se reduz mais ainda a concentração de H+ livre e consequentemente aumenta o pH, o grupo NH3+ também vai se desprotonar ficando NH2 então o aminoácido fica com carga negativa (grupo NH2 sem carga e o grupo COO- carregado negativamente)

pH ácido – protonado pH neutro – carga nula pH alcalino - desprotonado
(IURI)
Ver figura 4-8 do Voet.

5) Qual a importância biológica da estereoquímica de aminoácidos? Qual a principal forma encontrada nos sistemas biológicos?
Aminoácidos quirais podem existir em duas formas, D (dextrorrotatório) e L (levorrotatório) que significa direita e esquerda. Enanciômeros são imagens um do outro não sobrepostas, um gira a luz polarizada para a direita e o outro para a esquerda. (NILZA TEREZINHA MELO PIRES). Na natureza quase todos os aminoácidos são L-aminoácidos, exceto os de algumas bactérias. A importância disso é que as nossas enzimas são capazes de discriminar isômeros óticos, e somente reconhecem proteínas e peptídeos formados por L-aminoácidos (Raquel Schneider Martins). A importância da estereoquímica nos sistemas vivos é também uma preocupação para a indústria farmacêutica. Muitas drogas são sintetizadas como misturas racêmicas, embora apenas um enanciômero tenha atividade biológica. Na maioria dos casos, o enanciômero inativo é biologicamente inerte e é embalado junto com o enanciômero ativo. Isso é verdade, por exemplo, para o agente antiinflamatório ibuprofeno, em que apenas um dos enanciômeros é fisiologicamente ativo. Ocasionalmente, o enanciômero inativo de uma droga útil produz efeitos prejudiciais, devendo ser eliminado da mistura racêmica. O exemplo mais intrigante é a droga talidomida, um sedativo suave cujo enanciômero inativo provoca graves defeitos de nascimento. A síntese orgânica quiral tornou-se uma área ativa da química farmacêutica em parte devido aos efeitos imprevistos causados pelos enanciômeros inativos de drogas. (CELINA CORBELLINI)

- PROTEÍNAS

6) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique se possível
As proteínas estão no centro da ação nos processos biológicos. Praticamente todas as transformações moleculares que definem o metabolismo celular são mediadas pela catálise protéica. As proteínas exercem também funções regulatórias, controlando as condições intracelulares e extracelulares e mandando informações para outros componentes da célula. Além disso, as proteínas são componentes estruturais essenciais das células. Uma lista completa de funções conhecidas das proteínas teria milhares de ítens, incluindo proteínas que transportam outras moléculas e proteínas que geram forças mecânicas e eletroquímicas. Tal lista não incluiria milhares de proteínas cujas funções ainda não estão inteiramente elucidadas ou, em muitos casos, são mesmo completamente desconhecidas.
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento (ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos. (CELINA CORBELLINI E VILSON ARRUDA)

7) Qual a ligação que une os aminoácidos na cadeia protéica?

Ligações peptídicas- ocorre entre os grupamentos amina e carboxila ligados ao carbono alfa dos aminoácido, com a saída de uma molécula de água. (SANDRA PAULA FERRARI)

8) Descreva os diferentes niveis estruturais das proteínas
ESTRUTURA PRIMÁRIA: basicamente é a sequencia linear de aminoácidos ao longo da cedeia polipeptídica.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: refere-se ao arranjo dos aminoacidos proximos entre si na cadeia polipeptidica, envolvendo a ligação dos atomos apenas da ligação peptidica não levando em consideração a cadeia lateral, sendo unidos pelas pontes de H. Algumas dessas relações estéricas são de um tipo regular, dando origem a uma estrutura periódica. A alfa-hélice e a fita beta, que pode ser paralela ou anti-paralela, são elementos da estrutura secundária.
ESTRUTURA SUPER-SECUNDÁRIA: A estrutura supersecundária refere-se a aglomerados de estrutura secundária. Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido considerar as estruturas super-secundárias como intermediárias entre estruturas secundária e terciária.
ESTRUTURA TERCIÁRIA: Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos. Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou volta da proteína. Portanto, refere-se ao dobramento da proteína e consequentemente sua forma 3D.
ESTRUTURA QUARTENÁRIA: Certas proteínas são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. A conformação espacial destas subunidades juntas, é que determina a estrutura quaternária.
(IURI)

9) Como o nível estrutural primário pode determinar a estrutura tridimensional de uma proteína?
A estrutura primária de uma proteína consiste na seqüência de aminoácidos da sua cadeia polipeptídica ou das suas cadeias polipeptídicas, no caso de ela ser constituída por mais de uma cadeia. A estrutura 3D da proteína depende da sequência de aminoácidos que ela apresentar, ou seja, da estrutura primária, podendo variar com a composição de aminoácidos. O número de aminoácidos influencia, dependendo do número a cadeia pode ser mais ou menos longa e isso influencia no dobramento da mesma. A natureza dos aminoacidos é determinante na estrutura, pois os aminoácidos possuem diferentes cadeias laterais e consequentemente diferentes propriedades, se mais polares, apolares, acidos, basicos, neutros; essas diferentes propriedades vão refletir na forma da proteína, pois os aminoacidos vão se dispor dependendo de suas propriedades: os aminoacidos apolares vão ficar mais voltados p/ o interior da proteína, escondidos do meio aquoso, enquanto os aminoácidos polares vão ficar mais externos na proteína, em contato com o ambiente aquoso. Desta forma, a estrutura 3D da proteína depende da característica dos aminoácidos que a compõem (IURI).

10) Quais os tipos de ligações e interações químicas que podem estabilizar cada nível estrutural de uma proteína?
ESTRUTURA PRIMÁRIA: Apenas as ligações peptídicas (presente em todos os nveis)
ESTRUTURA SECUNDARIA: estabilizada por ligações (pontes) de hidrogênio
ESTRUTURA TERCIÁRIA e QUARTENARIA: ligações iônicas, ligações covalentes, ligações de H, interações hidrofóbicas, forças de Van der Waals, ligações dissulfeto
(IURI)


11) Como se organizariam os aminoácidos polares e apolares na estrutura de uma proteína quando em meio aquoso?
As estruturas das proteínas são regidas principalmente por efeitos hidrofóbicos e, em menor grau, por interações entre resíduos polares e outros tipos de ligações. O efeito hidrofóbico, que faz com que substâncias apolares minimizem seus contatos com a água, é o principal determinante da estrutura de proteínas nativas. A agregação de cadeias laterais apolares no interior de uma proteína é favorecida pelo aumento na entropia das moléculas de água que, de outra forma, iriam formar “gaiolas” ordenadas em torno dos grupos hidrofóbicos. Os aminoácidos polares tendem a ficar na porção mais externa da proteína em contato com o meio aquoso.
(CELINA CORBELLINI)

12) Explique por que a livre rotação das ligações peptídicas é limitada.
Pois nas ligações peptídicas existem as interações de ressonância, que conferem a estes grupos aproximadamente 40% de caráter de ligação dupla. (JANE ALVES)

13) O que o gráfico de Ramanchandran diz?
O diagrama de Ramachandrani indica as conformações permitidas dos polipeptídeos. Os valores dos ângulos Φ e Ψ estericamente permitidos podem ser calculados. Tal informação está resumida em um diagrama de Ramachandran assim denominado devido ao seu inventor, G. N. Ramachandran. A maioria das áreas do diagrama de Ramachandran (a maioria das combinações de Φ e Ψ ) representa combinações proibidas da cadeia polipeptídica. Apenas três pequenas regiões do diagrama são fisicamente acessíveis à maioria dos resíduos. (CELINA CORBELLINI)

14) Como a estrutura primária de proteínas pode ser utilizada nos estudos de evolução?
O estudo da evolução das proteínas tem mostrado que resíduos que desempenham funções fundamentais nas proteínas tendem a ser os mais conservados, enquanto os demais são os que sofrem maiores modificações entre as espécies. As proteínas evoluem a partir de alterações de sua estrutura primária. A comparação das proteínas em diferentes espécies pode revelar quais resíduos são os mais essenciais para a estrutura e a função da proteína. Portanto, ao longo da evolução vai ocorrendo modificações na estrutura primária das proteínas e pela comparação dessas estruturas é possivel inferir o parentesco evolutivo de organismos e das proprias proteinas, de maneira a alucidar origens, divergencias e funções das mesmas. (CELINA CORBELLINI)

15) O que é desnaturação protéica? Qual a sua relação com a estrutura tridimensional e explique se é um fenômeno reversível ou irreversível.
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, a proteína perca sua atividade biológica característica. Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis, sendo, geralmente, irreversível. (Rosanete M. Schuh Bleil)
Os seguintes fatores devem ser considerados:
pH. Os materiais biológicos são rotineiramente dissolvidos em soluçõestampão com valores de pH nos quais os materiais são estáveis . Descuidos com esse aspecto podem causar a desnaturação (deformação estrutural) e até mesmo a degradação química das proteínas.
Essa desnaturação consiste em uma precipitação irreversível da proteína, que ocorre por causa do calor, alguns agentes, base ou ácido. As modificações na estrutura secundária são chamadas de desnaturação.
(CELINA CORBELLINI)

- CARBOIDARATOS

16) Como se diferencia aldoses e cetoses?
Os monossacarídeos são constituídos por cadeias de carbono hidroxiladas, com a presença de grupos carbonilo. A posição do grupo carbonilo na cadeia permite distinguir duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e as cetoses. As aldoses possuem o grupo carbonilo na extremidade da cadeia de carbono (sendo então um grupo aldeído) e as cetoses possuem o grupo carbonilo num outro carbono, que não numa extremidade (sendo então um grupo cetona). (MARIA VERÔNICA REIS WEBER E VILSON ANTONIO ARRUDA)

17) Conceitue: furanose; piranose; hemicetal ;hemiacetal; carbono anomérico
Furanose: é um açúcar simples que contém uma estrutura em anel de cinco membros baseado em furano. Piranose: Um açúcar com um anel de seis membros é conhecido como uma piranose, baseado no pirano.

A reação de um grupo carbonila com um grupo hidroxila (OH) resulta na formação de compostos conhecidos como hemiacetais (se o grupo carbonilo é um aldeído) ou hemicetais (se o grupo carbonilo é uma cetona).
O carbono hemicetálico é normalmente chamado carbono anomérico e se forma a partir do carbonilo, que ode portanto ter o grupo OH em duas orientações diferentes
(SANDRA PAULA FERRARI)

18) Qual a ligação que une os açúcares? Qual a importância da extremidade redutora?
A ligação que conecta o carbono anomérico ao oxigênio do álcool é denominada ligação glicosídica. As ligações N-glicosídicas, formadas entre o carbono anomérico e uma amina, são as ligações que ligam a D-ribose a purinas e a pirimidinas nos ácidos nucléicos: Da mesma forma que as ligações peptídicas, as ligações glicosídicas são hidrolisadas muito lentamente sob condições fisiológicas na ausência das enzimas hidrolíticas apropriadas. Os sacarídeos que possuem carbonos anoméricos que não formam glicosídeos são chamados de açúcares redutores porque o grupo aldeído livre que está em equilíbrio com a forma cíclica reduz agentes oxidantes fracos. A identificação de um açúcar como não-redutor é uma evidência de que se trata de um glicosídeo. (CELINA CORBELLINI)

19) Como são as estruturas tridimencionais do amido e da celulose? Quais os principais componentes que formam estes polissacarídeos?
O amido e o glicogênio são constituídos por unidades de D-glicose unidas por ligações α(1®4), sendo o amido composto por amilose e amilopectina. O primeiro componente do amido é uma cadeia linear não-ramificada e o segundo apresenta pontos de ramificação, onde as ligações são do tipo a(1®6). Já o glicogênio, assim como a amilopectina, apresenta-se bastante ramificado, porém mais do que esta última. Além disso, é encontrado nas células animais em forma de grãos ou grânulos mais compactados do que aqueles de amido nos vegetais. Vale lembrar que a conformação mais estável para ligações do tipo a(1®4) é a helicoidal compactada e estabilizada por pontes de hidrogênio. O amido é uma mistura de glicanos que os vegetais sintetizam como sua principal fonte de energia. É depositado nos cloroplastos das células vegetais como grânulos insolúveis compostos pó a-amilose e amilopectina. A celulose é um polimero linear de até 15 mil resíduos de glicose ligadas por ligações glicosídicas b(1®4). Nas paredes celulares das plantas, as fibras de celulose estão embebidas em uma matriz contendo outros polissacarídeos e lignina, um polímero fenólico. (REJANE MARIA CHAVES DA SILVA E VILSON ANTONIO ARRUDA)

20) Comente sobre os mais importantes polissacarídeos estruturais: celulose e quitina e sobre os polissacarídeos de reserva: amido e glicogênio
QUITINA: A quitina é um polímero de cadeia longa derivado da glicose encontrado em muitos lugares do mundo natural. É o constituinte principal dos exosqueletos dos artrópodes, e está presente, com menor importância, em muitas outras espécies animais. É, também, o constituinte principal das paredes celulares nos fungos. No caso dos foraminíferos(ordem de protozoários rizópodes) e outros animais, a concha ou carapaça, em geral é formada por uma primeira camada de quitina.
A quitina é o principal componente das paredes celulares de fungos; exoesqueletos de artrópodes como crustáceos (caranguejo, camarão, lagosta) e insetos (formigas, abelhas, borboletas); e partes de moluscos. A quitina é útil para propósitos médicos e industriais. Quimicamente a quitina relaciona-se de perto com a quitosana, um derivado da quitina mais solúvel em água.
CEULOSE: é o material etrutural das plantas. Ela é um polímero, formado a partirda glicose, cujas cadeias são ligadas formando cordões. Esses cordões podem ser fixados por meio de ligações de hidrogênio em estrutura rígida, o que para nós, (mas não para os cupins e herbívoros), é indigerível. A celulose é a substância organica mais abundante no mundo e bilhões de toneladas dela são produzidas anualmente pela fotossíntese. Também é utilizada :
· nas indústrias de papel e papelão;
· nas indústrias químicas para a fabricação de explosivos, celofane, acetato de celulose, lubrificantes e emulsificantes e outros .
GLICOGÊNIO: O glicogênio, polissacarídeo de reserva dos animais, está presente em todas as células, mas é mais abundante no músculo esquelético e no fígado, onde ocorre sob a forma de grânulos citoplasmáticos. Na célula, o glicogênio é degradado para uso metabólico pela glicogênio-fosforilase, que cliva, por adição de grupos fosfato, as ligações _(1 S 4) do glicogênio seqüencialmente em direção à extremidade não-redutora da molécula. A estrutura altamente ramificada do glicogênio, que possui muitas pontas não-redutoras, permite rápida mobilização da glicose em períodos de necessidade metabólica.
AMIDO: amido é uma mistura de glicanos que as plantas sintetizam como sua principal
reserva de energia. É depositado nos cloroplastos das células vegetais como grânulos insolúveis compostos por _-amilose e amilopectina. O amido é sintetizado em organelas denominadas plastídios : cromoplastos das folhas e amiloplastos de órgãos de reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da fotossíntese. (SANDRA PAULA FERRARI)

21) Comente e exemplifique a importância biológica dos oligossacarídeos
Os oligossacarídeos são primariamente uma fonte de energia para os organismos vivos. Existem oligossacarídeos que participam em funções estruturais, ao serem ligados a proteínas (glicoproteínas). Os oligossacarídeos parecem desempenhar funções importantes no fenômeno de reconhecimento de superfície celular. Os oligossacarídeos atuam, durante a glicosilação, no controle de qualidade e na classificação das proteínas. Os carboidratos na superfície das células representam um dos melhores marcadores imunoquímicos conhecidos. Por exemplo, os antígenos do sistema ABO de grupos sangüíneos são componentes oligossacarídicos de glicolipídeos na superfície das células de um indivíduo (não apenas nas hemáceas). Indivíduos com células do tipo A possuem o antígeno A na superfície de suas células e carregam anticorpos anti-B em seu sangue; aqueles com células tipo B, que possuem os antígenos B, carregam anticorpos anti-A; aqueles com células tipo AB, que possuem ambos antígenos A e B, não carregam anticorpos anti-A nem anti-B, e os indivíduos tipo O, cujas células não possuem nenhum dos antígenos, carregam tanto anticorpos anti-A como anti-B. Conseqüentemente, a transfusão de sangue tipo A em indivíduos tipo B, por exemplo, resulta em uma reação anticorpo anti-A com o antígeno A, que aglutina (coagula) os eritrócitos transferidos, resultando em um bloqueio, quase sempre fatal, do sistema circulatório. Os oligossacarídeos são substâncias essenciais que começam a sair do anonimato para ganhar fama no mais que saudável mundo dos alimentos funcionais. Oligossacarídeos, essas substâncias são verdadeiras guardiãs da saúde. Nessa família de carboidratos estão os frutooligossacarídeos (FOS) e a inulina. (CELINA CORBELLINI E VILSON ANTONIO ARRUDA)