terça-feira, 9 de fevereiro de 2010

AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E CARBOIDRATOS

Universidade Federal do Rio Grande do Sul
REGESD
Instituto de Biociências

Disciplina:
REG209 – Bioquímica Fundamental


Curso de Licenciatura em Biologia - EAD

Aluno: Vilson Antônio Arruda
Questionário corrigido.
Respostas elaboradas por alunos, tutor Iuri e professora Fabiana Horn

Aminoácidos, Proteínas e Carboidratos

-AMINOÁCIDOS

1) Como é a estrutura de um aminoácido?

Todos os aminoácidos possuem um carbono (carbono α) ligado a quatro grupos diferentes: o grupamento carboxílico (-COOH), o grupamento amino (-NH2), um radical (que é o que diferencia cada um dos aminoácidos) e o hidrogênio. (SANDRA PAULA FERRARI) (CELINA CORBELLINI)

Em solução aquosa em pH fisiológico (pH 7,4), ambos grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos se encontram ionizados, isto é, o grupamento amino, que tem caráter básico, recebe um próton, e o grupamento carboxila, que tem caráter ácido, doa o próton (abaixo). (FABIANA)

2) Classifique os 20 aminoácidos-padrão por polaridade, estrutura, tipo de grupo funcional e propriedades ácido-base.
ESTRUTURA:
Alanina
Arginina

Asparagina
ácido aspártico
cisteína
ácido glutâmico
glutamina
glicina
histidina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
fenilanina

prolina
serina
treonina
triptofano
tirosina
valina
Polaridade/ácido/básico
Aminoácidos apolares
a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina.
Aminoácidos polares neutros
a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina
Aminoácidos polares ácidos
o ácido glutâmico e o ácido aspártico,
Aminoácidos polares básicos
(a histidina, a Lisina e a Arginina)
(SANDRA PAULA FERRARI E VILSON ARRUDA)

3) Explique a ação tamponante dos aminoácidos. Em que compartimento no organismo eles estão mais concentrados?
Em solução, ambos grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos se encontram ionizados, ou seja, -NH3+ e – COO-. O grupamento amino protonado pode doar seu próton (H+) quando em pH básico (pH em que faltam prótons), enquanto o grupo carboxila ionizado (não-protonado) pode receber próton quando em pH ácido (pH em que há muitos prótons).
Assim, temos a seguinte situação:

Comportamento ácido-básico de aminoácidos: ionização
Meio alcalino
Meio ácido
A forma “zwitterriônica”
ou anfotérica dos
a-aminoácidos presente
em pH fisiológico
Qual dessas formas de um aminoácido não pode existir ?
O fato dos aminoácidos poderem doar ou receber prótons lhes confere característica de ácidos ou bases, denominado caráter anfótero (FABIANA).

Os aminoácidos tem capacidade de doar prótons (H+), pela ionização dos grupos COOH e NH3 formando grupos COO- e NH2 respectivamente, e tb nessas formas desprotonadas são capazes de receber protons formando novamente os grupos protonados COOH e NH3, isso se denomina de carater anfotero, tendo caracteristica de acidos e bases, ou seja, podem doar ou receber prótons, respectivamente. (IURI)

4) O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos aminoácidos?
Os aminoacidos possuem os grupos -COOH e -NH3+, que podem estar nesta forma protonada (que contêm o ion/proton H+) ou em uma forma desprotonada (que perdeu o ion/proton H+) -COO- e -NH2. Quando o pH está ácido, ou seja, quando há uma alta concentração de protons no meio, logo há uma boa disponibilidade de H+ no meio, então os aminoácidos ficam protonados, então possuem carga positiva (pois o grupo -NH3+ é positivo e o -COOH não possui carga) depois q o meio vai aumentando o pH, ou seja, vai reduzindo a quantidade de H+ disponível, o grupo -COOH se ioniza e fica sendo -COO- , neste ponto o aminoácido fica com carga neutra/nula (pois tem uma carga positiva do grupo -N H3+ e uma negativa do grupo -COO-) então se anulam e fica neutro o aminoácido, quando isso ocorre dizemos que esta no seu ponto isoelétrico, se reduz mais ainda a concentração de H+ livre e consequentemente aumenta o pH, o grupo NH3+ também vai se desprotonar ficando NH2 então o aminoácido fica com carga negativa (grupo NH2 sem carga e o grupo COO- carregado negativamente)

pH ácido – protonado pH neutro – carga nula pH alcalino - desprotonado
(IURI)
Ver figura 4-8 do Voet.

5) Qual a importância biológica da estereoquímica de aminoácidos? Qual a principal forma encontrada nos sistemas biológicos?
Aminoácidos quirais podem existir em duas formas, D (dextrorrotatório) e L (levorrotatório) que significa direita e esquerda. Enanciômeros são imagens um do outro não sobrepostas, um gira a luz polarizada para a direita e o outro para a esquerda. (NILZA TEREZINHA MELO PIRES). Na natureza quase todos os aminoácidos são L-aminoácidos, exceto os de algumas bactérias. A importância disso é que as nossas enzimas são capazes de discriminar isômeros óticos, e somente reconhecem proteínas e peptídeos formados por L-aminoácidos (Raquel Schneider Martins). A importância da estereoquímica nos sistemas vivos é também uma preocupação para a indústria farmacêutica. Muitas drogas são sintetizadas como misturas racêmicas, embora apenas um enanciômero tenha atividade biológica. Na maioria dos casos, o enanciômero inativo é biologicamente inerte e é embalado junto com o enanciômero ativo. Isso é verdade, por exemplo, para o agente antiinflamatório ibuprofeno, em que apenas um dos enanciômeros é fisiologicamente ativo. Ocasionalmente, o enanciômero inativo de uma droga útil produz efeitos prejudiciais, devendo ser eliminado da mistura racêmica. O exemplo mais intrigante é a droga talidomida, um sedativo suave cujo enanciômero inativo provoca graves defeitos de nascimento. A síntese orgânica quiral tornou-se uma área ativa da química farmacêutica em parte devido aos efeitos imprevistos causados pelos enanciômeros inativos de drogas. (CELINA CORBELLINI)

- PROTEÍNAS

6) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique se possível
As proteínas estão no centro da ação nos processos biológicos. Praticamente todas as transformações moleculares que definem o metabolismo celular são mediadas pela catálise protéica. As proteínas exercem também funções regulatórias, controlando as condições intracelulares e extracelulares e mandando informações para outros componentes da célula. Além disso, as proteínas são componentes estruturais essenciais das células. Uma lista completa de funções conhecidas das proteínas teria milhares de ítens, incluindo proteínas que transportam outras moléculas e proteínas que geram forças mecânicas e eletroquímicas. Tal lista não incluiria milhares de proteínas cujas funções ainda não estão inteiramente elucidadas ou, em muitos casos, são mesmo completamente desconhecidas.
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento (ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos. (CELINA CORBELLINI E VILSON ARRUDA)

7) Qual a ligação que une os aminoácidos na cadeia protéica?

Ligações peptídicas- ocorre entre os grupamentos amina e carboxila ligados ao carbono alfa dos aminoácido, com a saída de uma molécula de água. (SANDRA PAULA FERRARI)

8) Descreva os diferentes niveis estruturais das proteínas
ESTRUTURA PRIMÁRIA: basicamente é a sequencia linear de aminoácidos ao longo da cedeia polipeptídica.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: refere-se ao arranjo dos aminoacidos proximos entre si na cadeia polipeptidica, envolvendo a ligação dos atomos apenas da ligação peptidica não levando em consideração a cadeia lateral, sendo unidos pelas pontes de H. Algumas dessas relações estéricas são de um tipo regular, dando origem a uma estrutura periódica. A alfa-hélice e a fita beta, que pode ser paralela ou anti-paralela, são elementos da estrutura secundária.
ESTRUTURA SUPER-SECUNDÁRIA: A estrutura supersecundária refere-se a aglomerados de estrutura secundária. Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido considerar as estruturas super-secundárias como intermediárias entre estruturas secundária e terciária.
ESTRUTURA TERCIÁRIA: Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos. Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou volta da proteína. Portanto, refere-se ao dobramento da proteína e consequentemente sua forma 3D.
ESTRUTURA QUARTENÁRIA: Certas proteínas são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. A conformação espacial destas subunidades juntas, é que determina a estrutura quaternária.
(IURI)

9) Como o nível estrutural primário pode determinar a estrutura tridimensional de uma proteína?
A estrutura primária de uma proteína consiste na seqüência de aminoácidos da sua cadeia polipeptídica ou das suas cadeias polipeptídicas, no caso de ela ser constituída por mais de uma cadeia. A estrutura 3D da proteína depende da sequência de aminoácidos que ela apresentar, ou seja, da estrutura primária, podendo variar com a composição de aminoácidos. O número de aminoácidos influencia, dependendo do número a cadeia pode ser mais ou menos longa e isso influencia no dobramento da mesma. A natureza dos aminoacidos é determinante na estrutura, pois os aminoácidos possuem diferentes cadeias laterais e consequentemente diferentes propriedades, se mais polares, apolares, acidos, basicos, neutros; essas diferentes propriedades vão refletir na forma da proteína, pois os aminoacidos vão se dispor dependendo de suas propriedades: os aminoacidos apolares vão ficar mais voltados p/ o interior da proteína, escondidos do meio aquoso, enquanto os aminoácidos polares vão ficar mais externos na proteína, em contato com o ambiente aquoso. Desta forma, a estrutura 3D da proteína depende da característica dos aminoácidos que a compõem (IURI).

10) Quais os tipos de ligações e interações químicas que podem estabilizar cada nível estrutural de uma proteína?
ESTRUTURA PRIMÁRIA: Apenas as ligações peptídicas (presente em todos os nveis)
ESTRUTURA SECUNDARIA: estabilizada por ligações (pontes) de hidrogênio
ESTRUTURA TERCIÁRIA e QUARTENARIA: ligações iônicas, ligações covalentes, ligações de H, interações hidrofóbicas, forças de Van der Waals, ligações dissulfeto
(IURI)


11) Como se organizariam os aminoácidos polares e apolares na estrutura de uma proteína quando em meio aquoso?
As estruturas das proteínas são regidas principalmente por efeitos hidrofóbicos e, em menor grau, por interações entre resíduos polares e outros tipos de ligações. O efeito hidrofóbico, que faz com que substâncias apolares minimizem seus contatos com a água, é o principal determinante da estrutura de proteínas nativas. A agregação de cadeias laterais apolares no interior de uma proteína é favorecida pelo aumento na entropia das moléculas de água que, de outra forma, iriam formar “gaiolas” ordenadas em torno dos grupos hidrofóbicos. Os aminoácidos polares tendem a ficar na porção mais externa da proteína em contato com o meio aquoso.
(CELINA CORBELLINI)

12) Explique por que a livre rotação das ligações peptídicas é limitada.
Pois nas ligações peptídicas existem as interações de ressonância, que conferem a estes grupos aproximadamente 40% de caráter de ligação dupla. (JANE ALVES)

13) O que o gráfico de Ramanchandran diz?
O diagrama de Ramachandrani indica as conformações permitidas dos polipeptídeos. Os valores dos ângulos Φ e Ψ estericamente permitidos podem ser calculados. Tal informação está resumida em um diagrama de Ramachandran assim denominado devido ao seu inventor, G. N. Ramachandran. A maioria das áreas do diagrama de Ramachandran (a maioria das combinações de Φ e Ψ ) representa combinações proibidas da cadeia polipeptídica. Apenas três pequenas regiões do diagrama são fisicamente acessíveis à maioria dos resíduos. (CELINA CORBELLINI)

14) Como a estrutura primária de proteínas pode ser utilizada nos estudos de evolução?
O estudo da evolução das proteínas tem mostrado que resíduos que desempenham funções fundamentais nas proteínas tendem a ser os mais conservados, enquanto os demais são os que sofrem maiores modificações entre as espécies. As proteínas evoluem a partir de alterações de sua estrutura primária. A comparação das proteínas em diferentes espécies pode revelar quais resíduos são os mais essenciais para a estrutura e a função da proteína. Portanto, ao longo da evolução vai ocorrendo modificações na estrutura primária das proteínas e pela comparação dessas estruturas é possivel inferir o parentesco evolutivo de organismos e das proprias proteinas, de maneira a alucidar origens, divergencias e funções das mesmas. (CELINA CORBELLINI)

15) O que é desnaturação protéica? Qual a sua relação com a estrutura tridimensional e explique se é um fenômeno reversível ou irreversível.
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, a proteína perca sua atividade biológica característica. Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis, sendo, geralmente, irreversível. (Rosanete M. Schuh Bleil)
Os seguintes fatores devem ser considerados:
pH. Os materiais biológicos são rotineiramente dissolvidos em soluçõestampão com valores de pH nos quais os materiais são estáveis . Descuidos com esse aspecto podem causar a desnaturação (deformação estrutural) e até mesmo a degradação química das proteínas.
Essa desnaturação consiste em uma precipitação irreversível da proteína, que ocorre por causa do calor, alguns agentes, base ou ácido. As modificações na estrutura secundária são chamadas de desnaturação.
(CELINA CORBELLINI)

- CARBOIDARATOS

16) Como se diferencia aldoses e cetoses?
Os monossacarídeos são constituídos por cadeias de carbono hidroxiladas, com a presença de grupos carbonilo. A posição do grupo carbonilo na cadeia permite distinguir duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e as cetoses. As aldoses possuem o grupo carbonilo na extremidade da cadeia de carbono (sendo então um grupo aldeído) e as cetoses possuem o grupo carbonilo num outro carbono, que não numa extremidade (sendo então um grupo cetona). (MARIA VERÔNICA REIS WEBER E VILSON ANTONIO ARRUDA)

17) Conceitue: furanose; piranose; hemicetal ;hemiacetal; carbono anomérico
Furanose: é um açúcar simples que contém uma estrutura em anel de cinco membros baseado em furano. Piranose: Um açúcar com um anel de seis membros é conhecido como uma piranose, baseado no pirano.

A reação de um grupo carbonila com um grupo hidroxila (OH) resulta na formação de compostos conhecidos como hemiacetais (se o grupo carbonilo é um aldeído) ou hemicetais (se o grupo carbonilo é uma cetona).
O carbono hemicetálico é normalmente chamado carbono anomérico e se forma a partir do carbonilo, que ode portanto ter o grupo OH em duas orientações diferentes
(SANDRA PAULA FERRARI)

18) Qual a ligação que une os açúcares? Qual a importância da extremidade redutora?
A ligação que conecta o carbono anomérico ao oxigênio do álcool é denominada ligação glicosídica. As ligações N-glicosídicas, formadas entre o carbono anomérico e uma amina, são as ligações que ligam a D-ribose a purinas e a pirimidinas nos ácidos nucléicos: Da mesma forma que as ligações peptídicas, as ligações glicosídicas são hidrolisadas muito lentamente sob condições fisiológicas na ausência das enzimas hidrolíticas apropriadas. Os sacarídeos que possuem carbonos anoméricos que não formam glicosídeos são chamados de açúcares redutores porque o grupo aldeído livre que está em equilíbrio com a forma cíclica reduz agentes oxidantes fracos. A identificação de um açúcar como não-redutor é uma evidência de que se trata de um glicosídeo. (CELINA CORBELLINI)

19) Como são as estruturas tridimencionais do amido e da celulose? Quais os principais componentes que formam estes polissacarídeos?
O amido e o glicogênio são constituídos por unidades de D-glicose unidas por ligações α(1®4), sendo o amido composto por amilose e amilopectina. O primeiro componente do amido é uma cadeia linear não-ramificada e o segundo apresenta pontos de ramificação, onde as ligações são do tipo a(1®6). Já o glicogênio, assim como a amilopectina, apresenta-se bastante ramificado, porém mais do que esta última. Além disso, é encontrado nas células animais em forma de grãos ou grânulos mais compactados do que aqueles de amido nos vegetais. Vale lembrar que a conformação mais estável para ligações do tipo a(1®4) é a helicoidal compactada e estabilizada por pontes de hidrogênio. O amido é uma mistura de glicanos que os vegetais sintetizam como sua principal fonte de energia. É depositado nos cloroplastos das células vegetais como grânulos insolúveis compostos pó a-amilose e amilopectina. A celulose é um polimero linear de até 15 mil resíduos de glicose ligadas por ligações glicosídicas b(1®4). Nas paredes celulares das plantas, as fibras de celulose estão embebidas em uma matriz contendo outros polissacarídeos e lignina, um polímero fenólico. (REJANE MARIA CHAVES DA SILVA E VILSON ANTONIO ARRUDA)

20) Comente sobre os mais importantes polissacarídeos estruturais: celulose e quitina e sobre os polissacarídeos de reserva: amido e glicogênio
QUITINA: A quitina é um polímero de cadeia longa derivado da glicose encontrado em muitos lugares do mundo natural. É o constituinte principal dos exosqueletos dos artrópodes, e está presente, com menor importância, em muitas outras espécies animais. É, também, o constituinte principal das paredes celulares nos fungos. No caso dos foraminíferos(ordem de protozoários rizópodes) e outros animais, a concha ou carapaça, em geral é formada por uma primeira camada de quitina.
A quitina é o principal componente das paredes celulares de fungos; exoesqueletos de artrópodes como crustáceos (caranguejo, camarão, lagosta) e insetos (formigas, abelhas, borboletas); e partes de moluscos. A quitina é útil para propósitos médicos e industriais. Quimicamente a quitina relaciona-se de perto com a quitosana, um derivado da quitina mais solúvel em água.
CEULOSE: é o material etrutural das plantas. Ela é um polímero, formado a partirda glicose, cujas cadeias são ligadas formando cordões. Esses cordões podem ser fixados por meio de ligações de hidrogênio em estrutura rígida, o que para nós, (mas não para os cupins e herbívoros), é indigerível. A celulose é a substância organica mais abundante no mundo e bilhões de toneladas dela são produzidas anualmente pela fotossíntese. Também é utilizada :
· nas indústrias de papel e papelão;
· nas indústrias químicas para a fabricação de explosivos, celofane, acetato de celulose, lubrificantes e emulsificantes e outros .
GLICOGÊNIO: O glicogênio, polissacarídeo de reserva dos animais, está presente em todas as células, mas é mais abundante no músculo esquelético e no fígado, onde ocorre sob a forma de grânulos citoplasmáticos. Na célula, o glicogênio é degradado para uso metabólico pela glicogênio-fosforilase, que cliva, por adição de grupos fosfato, as ligações _(1 S 4) do glicogênio seqüencialmente em direção à extremidade não-redutora da molécula. A estrutura altamente ramificada do glicogênio, que possui muitas pontas não-redutoras, permite rápida mobilização da glicose em períodos de necessidade metabólica.
AMIDO: amido é uma mistura de glicanos que as plantas sintetizam como sua principal
reserva de energia. É depositado nos cloroplastos das células vegetais como grânulos insolúveis compostos por _-amilose e amilopectina. O amido é sintetizado em organelas denominadas plastídios : cromoplastos das folhas e amiloplastos de órgãos de reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da fotossíntese. (SANDRA PAULA FERRARI)

21) Comente e exemplifique a importância biológica dos oligossacarídeos
Os oligossacarídeos são primariamente uma fonte de energia para os organismos vivos. Existem oligossacarídeos que participam em funções estruturais, ao serem ligados a proteínas (glicoproteínas). Os oligossacarídeos parecem desempenhar funções importantes no fenômeno de reconhecimento de superfície celular. Os oligossacarídeos atuam, durante a glicosilação, no controle de qualidade e na classificação das proteínas. Os carboidratos na superfície das células representam um dos melhores marcadores imunoquímicos conhecidos. Por exemplo, os antígenos do sistema ABO de grupos sangüíneos são componentes oligossacarídicos de glicolipídeos na superfície das células de um indivíduo (não apenas nas hemáceas). Indivíduos com células do tipo A possuem o antígeno A na superfície de suas células e carregam anticorpos anti-B em seu sangue; aqueles com células tipo B, que possuem os antígenos B, carregam anticorpos anti-A; aqueles com células tipo AB, que possuem ambos antígenos A e B, não carregam anticorpos anti-A nem anti-B, e os indivíduos tipo O, cujas células não possuem nenhum dos antígenos, carregam tanto anticorpos anti-A como anti-B. Conseqüentemente, a transfusão de sangue tipo A em indivíduos tipo B, por exemplo, resulta em uma reação anticorpo anti-A com o antígeno A, que aglutina (coagula) os eritrócitos transferidos, resultando em um bloqueio, quase sempre fatal, do sistema circulatório. Os oligossacarídeos são substâncias essenciais que começam a sair do anonimato para ganhar fama no mais que saudável mundo dos alimentos funcionais. Oligossacarídeos, essas substâncias são verdadeiras guardiãs da saúde. Nessa família de carboidratos estão os frutooligossacarídeos (FOS) e a inulina. (CELINA CORBELLINI E VILSON ANTONIO ARRUDA)

TERMODINÂMICA, ÁGUA E OS SISTEMAS VIVOS (PH e TAMPÓES

Universidade Federal do Rio Grande do Sul
Instituto de Biociências
REG209 – Bioquímica Fundamental

REGESD


Questionário 1 –
Termodinâmica e Água e os sistemas vivos (pH e tampões)

QUESTIONÁRIO CORRIGIDO
Respostas elaboradas por acadêmicos de Biologia, tutor IURI e professora Fabiana Horn.

1) Explique a primeira e a segunda leis da termodinâmica
Primeira lei: A primeira lei da termodinâmica afirma que a energia(U) é conservada, não pode ser criada nem destruída. A variação de energia ∆U é definida como a difrença entre o calor(q) absorvido pelo sistema ao meio externo e o trabalho realizado(w) pelo sistema sobre o meio externo. ∆U= U final- U inicial ou ∆U= q-w (SANDRA PAULA FERRARI)
De acordo com a segunda lei da termodinâmica, os processos espontâneos são caracterizados pela conversão de ordem em desordem. Nesse contexto, a desordem é definida como o número de modos energeticamente equivalentes de arranjar os componentes de um sistema. O grau de desordem de um sistema é indicado pela entropia, quanto maior a desordem maior é a entropia, ou seja, maior é o numero de modos energeticamente equivalente de arranjar os componentes do sistema, maior numero de combinações possiveis, isso é maximo quando o sistema atinge o equilíbrio. (CELINA CORBELLINI)

2) Por que podemos considerar células sistemas abertos ?
As células são sistemas abertos porque consomem nutrientes, liberam subprodutos e geram calor e trabalho e por isso, nunca podem estar em equilíbrio. (CELINA CORBELLINI)

3) Qual a importância da entropia e da entalpia nos sistemas biológicos?
A entropia e a entalpia determinam a espontaneidade de um processo, como as reações químicas, ou seja, podem ser mais ou menos espontâneas dependendo da variação de entalpia e da entropia e isso é determinante nos sistemas biológicos, pois podem regular as reações que ocorrem facilmente e as que necessitam ser catalisadas pela ação enzimática, podendo ser pontos chaves de regulação das rotas metabólicas (IURI)


4) Cite e explique duas propriedades da água importantes do ponto de vista biológico
Calor específico é a quantidade de energia que se deve fornecer a uma substância para elevar a sua temperatura em 1 ºC. Em função da forte organização das moléculas de água pela formação de pontes de hidrogênio, a água é a substância de maior calor específico da natureza. O papel da água nos organismos vivos é a moderação térmica, uma vez que os seres vivos são ¾ de água. Sendo necessária uma grande quantidade de energia para aumentar em 1 ºC a temperatura da água, será necessário fornecer muito calor para alterar a temperatura corpórea de uma animal. (CELINA CORBELLINI)

Viscosidade é a resistência de um fluido ao escoamento. A água é a substância de maior tensão superficial, entretanto sua viscosidade é baixíssima. Esse contraste pode ser explicado pelo rearranjo das pontes de hidrogênio entre as moléculas, o que acontece a cada 10-11 segundos. Um aspecto importante da viscosidade do plasma é a sua função hemodinâmica. Alterações que tornam o sangue mais viscoso irão requerer um maior trabalho cardíaco para realizar o bombeamento. Pacientes com uma doença conhecida como hipercolesterolemia familiar não conseguem absorver o colesterol da circulação. Esse acúmulo de gordura aumenta a viscosidade do sangue e conduz a um maior esforço cardíaco, podendo levar à insuficiência cardíaca. (CELINA CORBELLINI)

Densidade
Cerca de ¾ da composição dos tecidos biológicos deve-se a água e portanto, a densidade desses tecidos é similar a da água. Uma exceção é observada em tecidos pobres em água, como o tecido ósseo, o que lhes confere a resistência mecânica necessária para manutenção do esqueleto. A densidade dos líquidos biológicos é próxima a da água mas sempre maior, pois além de água, os fluidos do corpo contêm proteínas e gorduras. O líquido sinovial possui uma viscosidade muito alta, já que sua função é de lubrificação, portanto não pode escoar. (SANDRA PAULA FERRARI)

5) Qual a importância da tensão superficial na respiração de mamíferos?
Em um líquido que esteja em contato com um outro meio, como o ar, as moléculas localizadas na interface líquido-ar formam uma monocamada extremamente compacta, que delimita a superfície líquida. A força necessária para qualquer molécula atravessar essa camada é denominada tensão superficial. A água é a substância de maior tensão superficial da natureza.
Essa propriedade dificulta as trocas gasosas no nível dos alvéolos nos mamíferos terrestres. Na superfície do alvéolo existe uma fina camada de água e esse filme líquido apresenta uma tensão superficial tão alta que impede a passagem de gases. Para os gases atravessarem a barreira líquida eles deveriam exercer uma força muito grande. O organismo resolveu este problema secretando substâncias que reduzem a tensão superficial nessa região, os surfactantes. O surfactante tem uma natureza anfipática, ou seja, possui uma porção polar em sua molécula e uma porção apolar (geralmente lipídica), como observado nos detergentes. Sendo um detergente, a região polar atrai algumas moléculas de água da superfície do filme líquido e estabelece interação com a região. Além disso, as moléculas do surfactante podem se intercalar entre as moléculas de água da monocamada para propiciar a exposição da região apolar com o ar e assim desfazer a continuidade do filme líquido. Assim sendo, os gases podem transitar e as trocas gasosas (hematose) podem ocorrer sem problemas.


Leitura complementar:
Entre a 12-14º semana de gestação, produz-se o surfactante pulmonar pelos pneumócitos tipo II, formado principalmente por uma substância chamada dipalmitoil lecitina. Quando o recém-nascido não possui surfactante, um grave quadro de cianose se estabelece – a doença da membrana hialina do recém-nascido. Para solucionar esse problema faz-se uso da administração de surfactantes sintéticos em aerossol ou uso de compostos tiólicos (contendo o grupamento SH) como a N-acetilcisteína. Em nascimentos prematuros é possível a administração de uma alta dose de glicocorticóides cerca de 48 h antes do parto para acelerar a maturação dos pneumócitos. Os adultos também podem apresentar quadros agudos da doença em função de outras patologias como a acidose metabólica, edema pulmonar, em casos de afogamento ou em cirurgias cardíacas que fazem uso da circulação extracorpórea.
Além de dificultar as trocas gasosas, a alta tensão superficial dessa fina camada de líquido que recobre a superfície do alvéolo forma uma camada tão compacta que pode impedir a abertura do alvéolo. É como se o filme de líquido puxasse as parede dos alvéolos até que eles colabassem. O surfactante reduz a tensão superfical e assim impede que os alvéolos colabem. (IURI)


6) A lagartixa é um réptil com impressionante capacidade de subir superfícies lisas, inclusive vidro. Descobertas recentes indicam que a lagartixa pode se colar às superfícies lisas por meio de interações de van de Waals entre os septos dos seus pés e a superfície lisa. Qual a vantagem desse método de ser pegajoso sobre as interações covalentes? Não seria mais interessante a formação de pontes de hidrogênio ou ligações covalentes?

As interações de van de Walls são mais fracas que as ligações covalentes e de hidrogênio, portanto para as moléculas interagirem precisam estar muito próximas (muito mais do que ligações covalentes e iônicas, que podem se dar em distâncias maiores entre os atomos), de maneira que as patas da lagartixa estão muito próximas também da superficie, dessa maneira esse tipo de ligação propicia uma maior aproximação e um maior contato, sendo então “pegajosa” (IURI)


7) Explique por que não há ligações de hidrogênio entre moléculas de CH4.
Ligações (ou pontes) de hidrogênio são formadas entre moléculas que possuem um átomo muito eletronegativo como flúor, oxigênio, enxofre ou nitrogênio, então se forma uma interação entre esse átomo e o hidrogênio da outra molécula. Isso ocorre pois esse átomo muito eletronegativo tem uma atração maior pelos elétrons e acaba atraindo mais o elétron do H, logo fica um polo mais negativo (com maior densidade de elétrons) e um polo mais positivo (com menor densidade de elétrons); dessa forma o polo negativo de uma molécula (átomo eletronegativo) atrai o polo positivo de outra (hidrogênio), formando o que se chama de ligações ou pontes de H, ocorre entre moléculas como a água.
O CH4 não forma ligações de hidrogênio entre suas moléculas, pois o carbono não é eletronegativo, logo não exerce atração sobre o elétron do H, de maneira que compartilha o elétron iguamente com o H; assim, o CH4 não forma esses polos negativos e positivos, não atraindo as outras moleculas por esse tipo de atração, logo não formando as ligações de H. (IURI)

8)Discuta a seguinte afirmação “a água é um solvente universal”. Isso é válido para toda e qualquer substância? (pense em termos de polaridade)
A afirmação de que “a água é um solvente universal” não pode ser atribuída a qualquer substância. No caso de um soluto com carga, a parte carregada da molécula do soluto atrai eletricamente um dos pólos da molécula de água; assim, o soluto fica cercado pela água e desta forma sendo solubilizado. * Se por acaso o soluto for um composto apolar e for misturado à água, estes não possuem carga nem pólos e então não têm regiões que possam interagir com a molécula de água, logo vão formar uma estrutura isolada do meio aquoso, sendo cercada pelas moléculas de água (MARIA VERONICA REIS WEBER).

* No caso de compostos covalentes polares (como a glicose), as regiões polares da molécula formam ligações de hidrogênio com a água , sendo dissolvidas por ela. (FABIANA HORN).


9) Explique como o sal de cozinha, cloreto de sódio (NaCl), pode ser dissolvido em água.
Os sais como NaCl se dissolvem na água porque os solventes polares, como a água, enfraquecem as forças de atração entre íons de carga oposta (como Na+ e Cl-), podendo, portanto, manter os íons separados (em solventes apolares, íons de carga oposta atraem-se mutuamente de maneira tão forte que se aglomeram para formar um sal sólido). Um íon imerso em um solvente polar, tal como a água, atrai as extremidades de carga oposta dos dipolos do solvente. O íon é, dessa forma, circundado por uma ou mais camadas concêntricas de moléculas de solvente orientadas. Diz-se que tais íons estão solvatados ou, quando o solvente for água, hidratados. (CELINA CORBELLINI)

10)Quando se prepara uma salada, muitas vezes mistura-se óleo de oliva com o vinagre, entretanto em poucos minutos observa-se que o óleo separou-se inteiramente do vinagre. Descreva as alterações na entropia que ocorrem durante a mistura inicial e a subsequente separação do óleo de oliva e do vinagre.

Quando um composto apolar - como o óleo, por exemplo - é misturado à água, forma-se uma solução heterogênea. Isso ocorre porque tais compostos não possuem carga nem pólos, ou seja, não têm regiões que possam interagir com a molécula de água. No contato inicial de uma substância apolar com a água, há rompimento não compensado de muitas ligações de Hidrogênio, pois a água não forma ligações de hidrogênio com moléculas apolares. (Esse rompimento ocorre também quando um soluto polar entra em contato com a água; neste caso, entretanto, as ligações de Hidrogênio são compensadas pela interação da molécula de água com as moléculas do soluto.) A fim de fazer o maior número de ligações de Hidrogênio possível, as moléculas de água orientam-se envolta da substância apolar e a envolvem, de modo que uma rede de ligações de Hidrogênio é formada ao redor de um soluto apolar. Essa rede de ligações de Hidrogênio representa um decréscimo na entropia do sistema, ou seja, é energeticamente desfavorável. Por esse motivo, quando várias moléculas apolares entram em contato com a água, elas se agrupam, a fim de aumentar a entropia do sistema. Ou seja, ao invés de fazerem uma rede de ligações de Hidrogênio ao redor de cada molécula apolar – o que diminui a entropia e é, conseqüentemente, energeticamente desfavorável –, as moléculas de água “forçam” as apolares a se agruparem. Dessa forma, a superfície de contato entre soluto e água é menor e, portanto, a rede de ligações de hidrogênio formada também. Isso faz com que a diminuição da entropia seja menor quando as moléculas apolares estão agrupadas. (CELINA CORBELLINI)

11) Diferencie osmose e difusão
A difusão é um processo de movimento randômico (aleatório) buscando o estado de equilíbrio, o movimento se dá da região de onde a substância está mais concentrada para região onde esteja menos concentrada. Esse movimento é direcional até que o equilíbrio seja atingido. A rapidez com que a substância se difunde depende principalmente do gradiente de concentração do sistema. Quanto maior o gradiente de concentração, mais rápido a substância se difunde.
Já a osmose é a difusão da água, através da membrana, que se torna possível porque as moléculas de água são pequenas o suficiente para atravessarem a membrana celular. Há ainda a presença de proteínas transportadoras de água, as aquaporinas. Para que ocorra osmose, o gradiente de concentração de água é respeitado, seguindo os princípios da difusão, ou seja, a água se move da região onde há mais água disponível (solução menos concentrada ou hipotônica) para região onde há menos água disponível (solução mais concentrada ou hipertônica). (VILSON ANTONIO DA COSTA ARRUDA)

12) Qual a sua idéia de acidez e de basicidade? O que é uma substância ácida? O que é uma substância básica?
Ácido é toda sustância que doa prótons (H+)
Base é toda substância que recebe prótons (H+)
Os íons H+ e OH- derivados da água são fundamentais para as reações bioquímicas. Moléculas biológicas, como proteínas e ácidos nucléicos, possuem muitos grupos funcionais que agem como ácidos ou bases, por exemplo, grupos carboxila e amino. Essas moléculas influenciam o pH do meio aquoso externo e suas estruturas e reatividades são, por sua vez, influenciadas pelo pH do ambiente. Uma apreciação da química ácido-base é, portanto, essencial para o entendimento dos papéis biológicos de muitas moléculas.
De acordo com a definição estabelecida em 1880 por Svante Arrhenius, um ácido é uma substância que pode doar um próton e uma base é uma substância que pode doar um íon hidroxila. Essa definição é bastante limitada. Em uma definição mais geral, formulada em 1923 por Johannes Brønsted e Thomas Lowry, um ácido é uma substância que pode doar prótons (como na definição de Arrhenius), e uma base é uma substância que pode aceitar um próton. (CELINA CORBELLINI)

13) O valor do pH é um número que varia na escala entre 0-14, mas afinal o que representa este número? Em que nos ajuda a escala de números, denominada “escala de pH”?
pH quer dizer potencial de Hidrogênio, que expressa a concentração do íon Hidrogênio.
O termo pH é usado para determinar o grau de acidez ou alcalinidade de uma substância líquida. Uma substância é ácida quando possui um pH < (menor q) 7, básica quando esse pH for maior que 7 até 14. É considerado neutra, quando possui a mesma quantidade de H+ e OH- e valor 7. (VILSON ANTONIO DA COSTA ARRUDA)

* pH = log 1 = - log [H3O+] (FABIANA)
[H3O+]

14)Calcule a concentração de íons hidrogênio, [H+], para cada uma das seguintes soluções: (coloque apenas a resposta final)
(a) Plasma pH 7,4
O pH nada mais é do que uma medida da concentração de protons de hidrogênio (H+) em uma solução, mas é uma medida logaritima pq somente expressar a concentração seriam numeros muito grandes com notação cientifica x10-6.... coisa assim, então se tira o log p/ deixar o numero "redondo" e mais facil de visualizarpH = log 1 / [H+] = - log [H+]no exercício pH = 7,4 então 7,4 = - log [H+] , então -7,4 = log [H+] e p/ se tirar o logaritimo tem q se fazer a exponencial na base 10 (lembrando as propriedades dos logarítimos à logba = c então bc = a) então fica 10-7,4 = [H+][H+] = 3,9 . 10 -8 M
(IURI)
(b) Suco de laranja pH 3,5
pH = log 1 / [H+] = - log [H+]
3,5 = - log [H+]
-3,5 = log [H+]
[H+] = 10-3,5
[H+] = 0,000316 M
(IURI)

15) Explique o funcionamento de um sistema tampão (leve em consideração a adição de um ácido e de uma base).
Soluções-tampão são soluções formadas por um ácido fraco e seu sal, ou por uma base fraca e seu sal, que têm a propriedade de manter o pH mais ou menos constante durante a adição de H+ ou OH-. Quando as concentrações de ácido/base e de sal forem iguais, mais eficiente é o tampão; e quanto maiores forem, melhor. O tampão não funciona apenas para soluções com pH igual ao que ele tampona, e sim numa faixa de pH que varia ± 1 do valor do pKa (ou 14 -pKb). Isso acontece quando a concentração de sal é 10 vezes a concentração do ácido ou a de ácido é 10 vezes a de sal, dando essa margem de variação, da qual não é bom sair porque o tampão perde eficiência. Portanto, se o tampão de uma solução 1 mol/L de CH3COOH e CH3COONa tem pH= 4,76, ele consegue tamponar soluções com pH entre 3,76 e 5,76. É preferível tamponar com soluções ácidas do que com básicas, porque as soluções básicas são sensíveis à mudança de temperatura.
Se aumentarmos a [H+] (adicionando um ácido, por exemplo), esse íon irá se combinar com o íon comum (CH3COO-) e formará o ácido do tampão (CH3COOH), consumindo assim parcialmente o H+ disponível, não havendo mudança significativa no pH do meio. Desse modo, “trocamos” um ácido forte que se dissocia muito (o adicionado) por um ácido fraco que pouco dissocia (o do tampão), que não altera de forma brusca o pH. Quando uma molécula do íon comum é consumida, uma molécula de sal se dissocia para compensar. Assim, durante o processo de tamponamento, a concentração de sal vai diminuindo e a de ácido (do tampão) vai aumentando.
Se aumentarmos a concentração de base (OH-), a hidroxila irá se combinar com o H+ e formará H2O. Com a “retirada” de H+ do meio, o equilíbrio da reação de dissociação do ácido é deslocado no sentido da ionização do ácido, formando mais H+ e íon comum. O primeiro vai baixar o pH, e o segundo vai se combinar com Na+ e formar mais sal. Assim, no final da reação de adição de base, a concentração de ácido estará diminuída e a de sal aumentada, e o pH não terá variado muito. (CELINA CORBELLINI)

16) Por que o pH dos compartimentos celulares é mais ou menos constante? O que assegura que o valor do pH dos compartimentos celulares não varie de modo dramático, afetando as funções celulares?
Variações no pH afetariam as funções das células, como alterações na forma e consequentemente nas funções enzimáticas afetando as vias metabólicas, bem como o ambiente em que as reações acontecem podendo íons ficarem na sua forma mais ou menos protonada afetando as reações químicas. O que assegura que o pH não varie são os tampões que tem a função de regular o pH. Cada compartimento tem um tampão específico. (SANDRA PAULA FERRARI)

17)Quando a capacidade tamponante de um tampão é máxima? Explique
Quando sua constante de dissociação pKa = pH. Por que existem espécies doadoras e aceptoras de prótons na mesma concentração, sendo eficiente tanto para ácidos como bases (IURI).


18) Observe as reações de dissociação do ácido fosfórico, para as quais o valor do pKa de cada reação está indicado:

H3PO4 H2PO4- HPO4-2 PO4-3
2,1 6,7 12,3

Indique qual reação é mais importante no tamponamento do meio intracelular (pH próximo a 7,2) e explique a razão disso em função do seu conhecimento sobre sistemas-tampão.

A reação onde o valor do pka = 6,7 . Porque as soluções tamponadas resistem a mudanças de pH na faixa de uma unidade de pH acima ou abaixo do pK da espécie tamponante. (CELINA CORBELLINI)

19) Explique a importância que os tampões têm nos organismos vivos. Cite e explique um exemplo de um tampão biológico

Manter um pH relativamente constante é, portanto, de importância fundamental dos tampões para os sistemas vivos, já que uma mudança no pH seria prejudicial para a maioria dos sistemas biológicos, já que pequenas mudanças, podem afetar as estruturas e as funções de moléculas biológicas de modo drástico. (SANDRA PAULA FERRARI)
O nosso sangue é um de sistema tampão do tipo aberto, porque partes da equação tampão dependem do pulmão, portanto, do meio externo. O nosso corpo funciona em uma faixa ideal de pH, que varia entre 7,35 a 7,45. Esse pH é mantido, como tudo no universo, às custas do balanço de ácidos e bases.
A principal base orgânica é o bicarbonato (HCO3-), e o principal ácido é o H2co3. A reação orgânica principal é a seguinte: H2O + CO2 à H2CO3 à HCO3- + H+ O H2CO3 só consta na fórmula para melhor compreensão, já que, assim que ele é formado, logo libera o ácido (H+) e a base (HCO3-). Na prática, funciona da seguinte forma: Toda vez que o nosso corpo recebe ou produz muito ácido (consumo de medicamentos, infecções, problemas pulmonares, problemas renais, atividade física, etc), alguns sistemas do corpo influenciam nessa equação sanguínea de forma a aumentar a produção de bases.
Por exemplo o nosso pulmão. Ele vai agir aumentando a frequência inspiratória e expelindo mais gás carbônico. Nosso sangue, com menos gás carbônico, faz com que a equação citada acima se "desloque" para a esquerda, ou seja, no sentido de "consumir" os íons H+ (ácido) livres e formar cada vez mais gás carbônico e cada vez mais água. Ou seja, é o pulmão jogando "ácido" do sistema tampão sanguíneo para fora do corpo.
Além do nosso pulmão, nossos rins agem aumentando a produção de bases (no caso a amônia) e aumentando a excreção de ácidos (deslocando mais ainda a equação para a esquerda). O oposto também ocorre, no caso de haver excesso de bases no sistema tampão sanguíneo: o pulmão age retendo mais CO2, deslocando a equação para a direita, ou seja, aumentando a liberação de íons H+. Claro que existem outros sistemas atuando no sistema tampão sanguíneo, mas, em suma, essas são as principais etapas. (VILSON ANTONIO DA COSTA ARRUDA)

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